蛋白質(zhì)是許多食品的重要組成成分，對其性質(zhì)的了解很為重要。原子力顯微鏡為研究蛋白質(zhì)分子提供了新的研究途徑，運用原子力顯微鏡AFM可以觀測蛋白質(zhì)分子及聚集體的形貌。由于改變PH值或加入某些試劑可以降低蛋白網(wǎng)絡(luò)的表面電荷，使蛋白質(zhì)分子間的排斥力減小，聚合物相互作用，所以通過一定的處理，在適宜的濃度下，可以使蛋白質(zhì)溶液形成凝膠網(wǎng)絡(luò)，而無需加熱處理，運用原子力顯微鏡可對不同條件下的蛋白網(wǎng)絡(luò)進行微觀結(jié)構(gòu)的分析，為尋找形成凝膠網(wǎng)絡(luò)的合適條件提供實驗依據(jù)。運用原子力顯微鏡AFM觀察經(jīng)不同預(yù)處理的乳清蛋白(B-乳球蛋白、標準濃度乳清蛋白及冷凝濃度下的乳清蛋白），研究不同處理手段及處理條件對蛋白質(zhì)變性及凝聚的影響，他們還通過觀測添加1，4-二硫代蘇糖醇前后蛋白質(zhì)聚集體的形貌來研究雙硫鍵對乳清蛋白聚集體的影響。原子力顯微鏡有望成為對蛋白質(zhì)分子進行常規(guī)檢測的簡單方法及手段。

由于許多復(fù)雜的生物體系及食品體系的穩(wěn)定性與不相溶兩相間所形成的蛋白膜界面性質(zhì)有關(guān)，以往都是從宏觀層次上對其界面性質(zhì)進行觀察研究，如今可運用原子力顯微鏡AFM對其進行微觀層次的研究，從分子尺度上得到其結(jié)構(gòu)性質(zhì)方面的信息。將原子力顯微鏡作為輔助工具對蛋黃中提取的低密度脂蛋白（LDL）進行研究，闡述了LDL在空氣/水兩相界面間的吸附機制及LDL中的各成分（如磷脂%阿樸脂蛋白（apoLDL等））在吸附過程中所起的作用，為如今受到廣泛爭議的LDL的吸附機制提供了實驗依據(jù)，同時也為LDL在油/水界面間的吸附機制提供重要參考。模擬乳濁液和泡沫中所形成的蛋白質(zhì)膜，運用原子力顯微鏡AFM對十六烷/水及空氣/水界面間形成的小牛血清蛋白膜和B-酪蛋白膜進行了觀察，同時結(jié)合其他實驗方法（x-射線散射和中子散射試驗。對蛋白膜的網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu)進行了分析，為研究蛋白膜在不同條件下的伸展和吸附特性提供了可能。